BAB
I
PENDAHULUAN
1.1
Latar
Belakang
Enzim
merupakan katalisator biologis yang bertanggung jawab untuk mendukung semua
reaksi kimia sel dalam mempertahan homeostatis. Katalisator dapat berupa enzim
maupun senyawa bukan enzim yaitu berupa logam. Karena perannya dalam
mempertahankan proses kehidupan, pemeriksaan dan pengaturan obat-obatan yang
mempengaruhi kerja enzim menjadi kunci utama dalam diagnosis klinis dan terapi.
Komponen makromolekul semua enzim adalah protein, kecuali kelas katalisator RNA
yang disebut ribozim. Ribozim merupakan molekul asam ribonukleat yang
mengkatalis reaksi pada ikatan fosfodiester pada RNA. Katalisator enzim berbeda
dengan katalisator yang terbuat dari logam.
Pada dasarnya sel yang hidup melakukan
aktivitas biokimia yang disebut metabolisme, dan proses ini sangat dipengaruhi
keberlangsungannya oleh suatu enzim. Aktivitas sel seperti penggantian sel yang
rusak, konversi sumber makanan menjadi energy, pengeluaran sisa-sisa
metabolism, proses reproduksi dan semua aktivitas tubuh seperti mobilisasi,
semuanya memerlukan enzim untuk proses normal.
Kebanyakan
reaksi enzimatik bersifat reversibel. Enzim merupaka protein yang berfungsi
untuk mempercepat reaksi dengan jalan menurunkan energy aktivasi dan tidak
mengubah kesetimbangan reaksi. Enzim bersifat sangat spesifik, ia juga
ditemukan pada semua jaringan dan cairan tubuh. Hampir seluruh proses kehidupan
tergantung pada aktivitas enzim.
1.2
Tujuan
Penulisan
a.
Mendeskripsikan klasifikasi enzim
b.
Menjelaskan mekanisme kerja dari enzim
itu sendiri
c.
Mengetahui pengaturan serta penghambat
aktivitas enzim
d.
Mengetahui faktor-faktor yang
mempengaruhi aktivitas katalitik enzim
1.3
Rumusan
Masalah
a.
Faktor-faktor
apa saja yang mempengaruhi aktivitas katalitik enzim?
b.
Mengapa
enzim sangat diperlukan oleh tubuh?
c.
Bagaimana
mekanisme kerja enzim?
d.
Bagaimana
klasifikasi aturan tata nama enzim ?
1.4
Manfaat Penulisan
Manfaat dari penulisan makalah ini adalah
:
a.
Dapat
memberikan informasi mengenai enzim baik secara umum maupun secara khusus.
b.
Sebagai
acuan pembelajaran bagi para pembaca.
BAB II
PEMBAHASAN
2.1 Sejarah Penemuan Enzim
Pada
tahun 1800, telah diketahui bahwa sekresi lambung mampu mencerna daging dan air
liur mampu mengubah pati menjadi gula. Kemudian, pada beberapa tahun
berikutnya, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi gula menjadi alkohol
dilakukan oleh ragi yang menghasilkan “fermen”. Selanjutnya fermen ini
dinamakan sebagai enzim di dalam ragi yang pada saat itu dianggap tidak dapat
dipisahkan dari sel hidup.
Pada
tahun 1897, Eduard Buchner berhasil mengekstrak bentuk aktif dari sel ragi,
yaitu serangkaian enzim yang mengkatalisis fermentasi gula menjadi alkohol. Hal
ini membuktikan bahwa enzim di luar sel hidup mampu mengkatalisis substrat.
Kemudian pada tahun 1926, James Sumner pertama kali mengisolasi enzim dalam
bentuk kristal, yaitu enzim urease,
karena kristal urease seluaruhnya
merupakan molekul protein, maka Sumner menyimpulkan bahwa semua enzim adalah
protein. Selanjutnya pada tahun 1930, John Northrop bersama rekan-rekannya
berhasilkan mengkristalkan pepsin dan
tripsin yang keduanya juga merupakan
molekul protein. Konsep “enzim adalah protein” terus bertahan hingga sekarang,
meskipun diketahui bahwa beberapa enzim memerlukan kombinasi dengan gugus
prostetik (non protein) untuk aktivitas katalitiknya, dan saat ini juga telah
ditemukan molekul yang memiliki kemampuan katalitik sebagaimana enzim, tetapi
bukan merupakan molekul protein, yaitu molekul RNA.
2.2 Pengertian Enzim
Enzim
adalah suatu protein yang berfungsi sebagai biokatalisator.kebanyakan enzim adalah
protein dimana terdapat sedikit
ribonukleoprotein ditemukan dan beberapa dari kelompok ini aktivitas
katalitiknya lebih dominan RNA daripada protein.Enzim mengkatalis reaksi kimia
yang berlangsung dalam sel tubuh.
Katalisator
didefinisikan sebagai percepatan reaksi kimia oleh beberapa senyawa dimana
senyawanya tidak mengalami perubahan kimia secara permanen.Enzim terikat
sementara pada reaktan yang dikatalisisnya,dan kembali seperti semula setelah
terbentuk produk.misalnya:katalase yang mengkatalisis dekomposisi hidrogen
peroksida menjadi air dan oksigen, reaksinya adalah sebagai berikut:
2H2O2 → 2H2O + O2
Satu molekul katalase dapat memecah 40 juta molekul
hidrogen peroksida setiap detik.
2.3
Sifat-Sifat Enzim
Sifat-sifat
enzim dapat diuraikan sebagai berikut :
a. Merupakan protein
Enzim merupakan suatu protein yaitu suatu senyawa yang
tersusun dari rangkaian asam amino yang terikat satu sama lain dengan ikatan
peptida, perlu diketahui bahwa sifat yang dimiliki oleh suatu protein, tentunya
dimiliki oleh enzim pula.
b. Merupakan
biokatalisator
Enzim disebut sebagai katalisator karena bekerja sebagai
katalis dalam kehidupan makhluk hidup. Katalis yang dimaksud disini adalah
kemampuan enzim dalam membantu mempercepat reaksi kimia tanpa ikut bereaksi
atau terpengaruh oleh zat kimia tersebut.
c. Enzim bekerja spesifik
Enzim bersifat sangat spesifik, baik jenis reaksi maupun
substratnya dalam artian setiap enzim
hanya berfungsi untuk satu senyawa (substrat) tertentu saja.
d.
Memiliki kemampuan untuk diatur
Enzim tidak ikut bereaksi dengan substrat atau produknya. Aktivitas dapat
dikontrol sesuai dengan kebutuhan organisme itu sendiri. Beberapa enzim
disintesis dalam bentuk tidak aktif, dan akan diaktifkan oleh kondisi dan waktu
yang sesuai (enzim alosterik), prekursor yang tidak aktif disebut zymogen.
e.
Menggunakan ikatan nonkovalen
Kekuatan yang menghubungkan substrat dengan enzim umumnya menggunakan
ikatan nonkovalen seperti ikatan hidrogen, interaksi ionik, serta interaksi hidrofob.
Interaksi enzim substrat merupakan interaksi yang lemah, khususnya ketika atom
terlihat lebih dari 1Å dari yang lainnya. Sehingga pengikatan enzim dengan
substrat memerlukan kedua molekul untuk berdekatan dengan permukaan yang
bersentuhan lebar. Hal ini memerlukan konfigurasi yang saling berkomplemen
antara substrat dengan enzim, dan hal ini menjelaskan spesifitas kebanyakan
enzim.
f.
Mempercepat
reaksi kimia dengan jalan menurunkan energi aktivasi yaitu energi awal yang diperlukan untuk memulai
reaksi kimia
Enzim mempercepat reaksi di dalam sel dengan mengizinkan
reaksi untuk terjadi secara efektif pada suhu yang lebih rendah dari tubuh (37oC). Enzim bekerja menurunkan energi aktivasi yang
diperlukan untuk reaksi yang terjadi.
g.
Bekerja sangat cepat
Dalam sebuah reaksi kimia, umumnya enzim yang diperlukan sangat sedikit,
tetapi pengaruhnya terhadap kecepatan reaksi sangat besar (cepat), dan dapat
digunakan secara berulang-ulang.
h.
Dapat bekerja secara reversibel
Dalam sebuah reaksi kimia, umumnya enzim bekerja satu arah, meskipun
beberapa diantaranya mampu bekerja dalam dua arah. Misalnya reaksi
searah adalah lipase yang membantu pembentukan lemak.
i.
Dapat
dibantu oleh kofaktor
Enzim mampu bekerja dengan bantuan
bahan nonprotein yang disebut kofaktor.
2.4 Klasifikasi
Enzim
A.
Penamaan Enzim
Secara tradisional, enzim diberi nama secara sederhana oleh orang yang
menemukannya. Sistem penamaan terus berubah mengikuti perkembangan ilmu
pengetahuan, dan sistem penamaan enzim serta penggolongannya semakin kompleks
dan komprehensif.
Perkembangan selanjutnya nama enzim biasanya berasal dari :
Ø Substratnya atau reaksi kimia yang dikatalis, dengan penambahan akhir –ase. Misalnya laktase, alkohol
dehidrogenase dan DNA polimerase.
Ø Berdasarkan jenis ikatan kimia substrat yang dicerna oleh enzim, ditambah
akhiran –ase. Misalnya jika yang
dicerna adalah sulfat, maka diberi nama sulfatase, sedangkan bila substratnya
peptid maka dinamakan peptidase.
Ø Berdasarkan pada jenis reaksi, misalnya transferase, oksidase,
dehidrogenase dan lain-lain.
B.
Klasifikasi Enzim
No.
|
Klasifikasi
|
Jenis Reaksi
|
Sifat Biokimia
|
Gambaran Reaksi
|
Contoh Enzim
|
1.
|
Oksido
reduktase
|
Reaksi
Oksidasi dan Reduksi
|
Mengkatalisis
reaksi reduksi/oksidasi, memindahkan atom H atau O atau elektron dari suatu
substrat ke yang lain.
|
AH+B → A+ BH
(tereduksi)
AB+C → AO
(teroksidasi)
|
Dehidrogenase,
oksidase
|
2.
|
Transferase
|
Pemindahan
gugus fungsional
|
Bekerja
dengan memindahkan gugus fungsional antara molekul donor dan akseptor. Kinase
merupakan transferase khusus yang mengatur metabolisme dengan memindahkan
gugus fosfat dari ATP ke molekul lain
|
AB+C → A+ BC
|
Transaminase.
kinase
|
3.
|
Hydrolase
|
Reaksi
hidrolisis
|
Bekerja
dengan menambahkan air untuk melepas ikatan dan menghidrolisisnya
|
AB+H2O
→ AOH+BH
|
Lipase,
amilase, peptidase
|
4.
|
Lyase
|
Penambahan
ikatan rangkap atau sebaliknya
|
Bekerja
dengan menambahkan air, ammonia, atau karbon dioksida, membentuk ikatan
rangkap atau melepas elemen tersebut untuk menghasilkan ikatan rangkap.
|
RCOCOOH →
RCOH+ CO2
|
|
5.
|
Isomerase
|
Reaksi
isomerisasi
|
Bekerja untuk
beberapa jenis reaksi isomerisasi: isomer L menjadi D, reaksi mutasi
(penggantian gugus fungsional) dan lainnya.
|
AB → BA
|
Isomerase,
mutase
|
6.
|
Ligase
|
Pembentukan
ikatan baru C-O, C-S, C-N atau C-C dengan ATP
|
Bekerja
mengkatalisis reaksi penggabungan dua gugus kimia (atau pengikatan) dengan
menggunakan energi dari ATP.
|
X+Y+ATP → XY
+ ADP = Pi
|
Sintetase
|
2.5 Mekanisme Kerja Enzim
a. Inhibitor kompetitif
Menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim. Inhibitor ini
bersaing
dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Pengambatan bersifat
reversibel (dapat kembali seperti semula) dan dapat dihilangkan dengan menambah
konsentrasi substrat.
Inhibitor
kompetitif misalnya malonat dan oksalosuksinat, yang bersaing dengan substrat
untuk berikatan dengan enzim suksinat dehidrogenase, yaitu enzim yang bekerja
pada substrat oseli suksinat.
b. Inhibitor nonkompetitif
Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan
substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Ikatan ini
menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi
dengan substratnya. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun dinding
sel bakteri. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat dihilangkan
dengan menambahkan konsentrasi substrat.
Gambar Kerja enzim seperti gembok-anak kunci B. Inhibitor kompetitif dan non kompetitif
(Campbell, 2006)
c. Inhibitor irreversibel
Inhibitor ini berikatan dengan sisi aktif enzim secara kuat sehingga
tidak dapat terlepas. Enzim menjadi tidak aktif dan tidak dapat kembali seperti
semula (irreversible). Contohnya, diisopropilfluorofosfat yang menghambat kerja
asetilkolin-esterase. Molekul selalu bergerak dan bertumbukan satu sama lain. Jika suau
molekul substrat menumbuk molekul enzim yangtepat maka akan menempel pada
enzim. Tempat menempelnya molekul substrat pada enzim disebut dengan sisi
aktif.
Ada
dua teori yang menjelaskan mengenai cara kerja enzim yaitu:
1.
Teori kunci dan gembok
Teori ini diusulkan oleh Emil Fischer pada 1894. Menurut teori ini,
enzim bekerja sangat spesifik. Enzim dan substrat memiliki bentuk geometri
komplemen yang sama persis sehingga bisa saling melekat. Berikut merupakan gambar tampilan dari cara
kerja enzim menurut teori kunci dan gembok :
Emil Fischer mengajukan bahwa baik enzim dan substrat
memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai
model “Kunci dan Gembok”. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia
gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim.
Model ini telah dibuktikan tidak akurat dan model ketepatan induksilah yang
sekarang paling banyak diterima.
2.
Teori ketepatan induksi
Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi
model kunci dan gembok, oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel,
tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi
antara enzim dan substrat. Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak
aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan
substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada
beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit
ketika ia memasuki tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai
substrat terikat secara sepenuhnya yang mana bentuk akhir dan muatan enzim
ditentukan.
Fungsi utama enzim dalam reaksi adalah sebagai berikut :
·
Menurunkan
energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi
terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan
transisi ketika ia terikat dengan enzim).
·
Menurunkan
energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan
lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan
transisi.
·
Menyediakan
lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu
untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
·
Menurunkan
perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang
tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi
keadaan dasar dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.
2.5 Faktor-faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim
Aktivitas
enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, antara lain:
a. Suhu
Tiap kenaikan
suhu 10º C, kecepatan reaksi enzim menjadi dua kali lipat. Hal ini berlaku
dalam batas suhu yang wajar. Kenaikan suhu berhubungan dengan meningkatnya
energi kinetik pada molekul substrat dan enzim. Pada suhu yang lebih tinggi,
kecepatan molekul substrat meningkat. Sehingga, pada saat bertubrukan dengan
enzim, energi molekul substrat berkurang. Hal ini memudahkan molekul substrat
terikat pada sisi aktif enzim. Peningkatan suhu yang ekstrim dapat menyebabkan
atom-atom penyusun enzim bergetar sehingga ikatan hidrogen terputus dan enzim
terdenaturasi. Denaturasi adalah rusaknya bentuk tiga dimensi enzim dan
menyebabkan enzim terlepas dari substratnya. Hal ini, menyebabkan aktivitas
enzim menurun, denaturasi bersifat irreversible (tidak dapat balik).
Setiap enzim mempunyai suhu optimum, sebagian besar enzim manusia mempunyai
suhu optimum 37º C. Sebagian besar enzim tumbuhan mempunyai suhu optimum 25º C.
b. pH
(derajat keasaman)
Enzim sangat peka terhadap perubahan derajat
keasaman dan kebasaan (pH) lingkungannya. Enzim dapat nonaktif bila berada
dalam asam kuat atau basa kuat.Pada umumnya, enzim intrasel bekerja efektif
pada kisaran pH 7,0. Jika pH dinaikkan atau diturunkan di luar pH optimumnya,
maka aktivitas enzim akan menurun dengan cepat. Tetapi, ada enzim yang memiliki
pH optimum sangat asam, seperti pepsin, dan agak basa, seperti amilase. Pepsin
memiliki pH optimum sekitar 2 (sangat asam).
Sedangkan, amilase memiliki pH optimum sekitar 7,5 (agak basa).
c. Inhibitor
Kerja enzim dapat terhalang oleh zat lain. Zat yang
dapat menghambat kerja enzim disebut inhibitor. Zat tersebut
memiliki struktur seperti enzim yang dapat masuk ke substrat, atau ada yang
memiliki struktur seperti substrat sehingga enzim salah masuk ke penghambat
tersebut.
d. Aktivator
Selain inhibitor, terdapat juga aktivator yang
mempengaruhi kerja enzim. Aktivator merupakan molekul yang mempermudah enzim
berikatan dengan substratnya. Contohnya, ion klorida yang berperan dalam
aktivitas amilase dalam ludah.
2.6 Koenzim
Koenzim merupakan senyawa organink non-protein dengan
berat molekul yang kecil dan dapat membantu enzim dalam bekerja. Koenzim
kadang-kadang disebut pula sebagai kosubstrat.
Molekul ini merupakan substrat untuk enzim dan tidak membentuk bagian permanen
dari struktur enzim.
Koenzim berasal dari gugus prostetik, yang merupkan komponen non-protein
dan terikat kuat pada enzim, seperti gugus besi-sulfur, flavin atau haem.
Contoh enzim yang mempunyai gugus prostetik merupakan jenis kofaktor secara luas yang merupakan
molekul non-protein yang biasanya molekul organik atau ion logam yang
diperlukan oleh enzim untuk aktivitasnya. Berikut tersaji dalam tabel nama-nama
enzim yang memerlukan kofaktor :
No
|
Ion logam
|
Nama enzim
|
1.
|
Fe2+
atau Fe 3+
|
v Sitokrom
oksidase
v Katalase
v Peroksidase
|
2.
|
Cu2+
|
v Sitokrom
oksidase
|
3.
|
Zn2+
|
v Karbonik
anhidrase
v Alkohol
dehidrogenase
|
4.
|
Mg2+
|
v Heksokinase
v Glukosa-6-fosfatase
|
5.
|
Mn2+
|
v Arginase
v Ribonukleotida
reduktase
|
6.
|
K+
|
v Piruvat
kinase
|
7.
|
Ni2+
|
v Urease
|
8.
|
Mo
|
v Dinitrogenase
|
9.
|
Se
|
v Glutation
peroksidase
|
2.7 Enzim Alosterik dan Pengendaliannya
Proses glikolisis pada perombakan glukosa menjadi
asam piruvat dikerjakan oleh sekumpulan enzim (sistem enzim) yang bekerja
bersama-sama dalam rangkaian atau sistem yang berurutan. Di dalam sistem ini,
produk reaksi enzim pertama menjadi substrat bagi enzim kedua dan produk enzim
kedua merupakan substrat bagi enzim berikutnya dan seterusnya hingga dihasilkan
asam piruvat. Sistem multienzim dapat memiliki sampai 15 atau lebih enzim yang
bekerja pada urutan spesifik.
Dalam setiap sistem terdapat sekurang-kurangnya satu
enzim pemacu yang menentukan kecepatan keseluruhan urutan reaksi, karena enzim
ini mengkatalisis tahap yang paling lambat ataupun tahap penentu kecepatan.
Enzim pemacu seperti ini bukan hanya memiliki fungsi katalitik, tetapi juga
mampu meningkatkan atau menurunkan aktivitas katalitik sebagai respon terhadap
isyarat tertentu. Enzim yang aktivitas katalitiknya diatur melalui berbagai
jenis isyarat molekuler disebut sebagai enzim regulatori (enzim pengatur) yang
dibedakan menjadi enzim alosterik (pengatur bukan kovalen) dan enzim pengatur
kovalen.
Pada beberapa sisten multienzim, enzim pertama atau
enzim pengatur (enzim regulatori) umumnya dihambat secara spesifik oleh produk
akhir sistem multienzim tersebut. Oleh karena itu, keseluruhan kerja sistem
enzim kecepatan reaksinya diperlambat hingga konsentrasi produk akhir sesuai
dengan kebutuhan sel. Jenis penghambatan ini dinamakan penghambatan balik.
Contoh klasik dari penghambatan balik alosterik ini adalah sistem enzim bakteri
yang mengkatalisis pengubahan L-treonin menjadi L-isoleusin melalui lima
tahapan reaksi enzim. Enzim pertama adalah treonin
dehidratase dihambat oleh isoleusin, yaitu produk akhir dari rangkaian
kerja lima enzim. Walaupun isoleusin merupakan penghambat sangat spesifik,
tetapi isoleusin tidak berikatan dengan sisi substrat pada enzim treonin
dehidratase, melainkan berikatan dengan sisi spesifik lain yang disebut sisi
pengatur. Pengikatan isoleusin pada sisi pengatur enzim treonin dehidratase
ini bersifat nonkovalen sehingga dapat segera diatasi.
Enzim alosterik adalah enzim pengatur yang aktivitas
katalitiknya disebabkan oleh peningkatan nonkovalen dari metabolit tertentu
pada sisi lain (sisi pengatur) dari sisi katalitik enzim. Istilah alosterik
berasal dari bahasa Yunani, yaitu: “allo” yang berarti lain dan “stereos” yang
berarti ruang atau sisi. Jadi enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi
lain selain sisi katalitik.
Terdapat tiga perbedaan pokok dari siffat-sifat
enzim alosterik dibandingkan dengan sifat-sifat enzim bukan pengatur (enzim
secara umum), yaitu:
1. Enzim
alosterik memiliki sisi katalitik dan satu atau lebih sisi pengatur atau
alosterik untuk mengikat metabolit pengatur yang disebut modulator (pengatur)
atau efektor.
2. Molekul
enzim alosterik umumnya lebih besar dan lebih komplek dibandingkat dengan molekul
enzim biasa. Kebanyakan enzim alosterik memiliki dua atau lebih rantai
polipeptida.
3. Enzim
alosterik biasanya memperlihatkan penyimpangan yang nyata dari tingkah laku
klasik Michaelis- Menten. Enzim alosterik memperlihatkan kejenuhan. Dengan
substrat yang berlebihan. Tetapi bila kecepatan awal enzim alosterik dipetakan
terhadap konsentrasi substrat, maka terjadi kurva kejenuhan yang berbentuk
sigmoid dan bukan kurva kejenuhan substrat hiperbolik pada enzim biasa.
2.8 Pengendalian Genetis Enzim
Kehadiran
enzim berdasarkan ada atau tidak adanya substrat dibedakan atas:
1. Enzim
konstitutif: yaitu enzim yang selalu ada di dalam sel dan diproduksi secara
konstan oleh sel. Misalnya enzim-enzim untuk lintasan reaksi glikolisis dan
siklus Krebs.
2. Enzim
induktif atau enzim adaptif: yaitu enzim yang diproduksi apabila ada
substratnya. Sintesis enzim ini melalui induksi enzim. Substrat yang merangsang
(menginduksi) untuk diproduksinya suatu enzim dinamakan induser. Contoh yang
umum dikenal adalah operon lac, sebagai induser adalah gula laktosa dan enzim
indusibelnya (hasil induksi) adalah β-galaktosidase.
Aktivitas enzim dapat dikendalikan melalui dua
mekanisme pengendalian yaitu:
1. Pengendalian
katalisis secara langsung, yang terbagi menjadi:
a. Melalui
penggandengan mekanisme katalitik itu sendiri yaitu dengan cara mengubah
konsentrasi substrat atau reaktan, atau dengan cara mengubah konsentrasi enzim
ataupun gugus prostetik.
b. Melalui
penggandengan dengan proses-proses lain, dengan cara pengaturan oleh ligan
(molekul yang dapat terikat pada molekul enzim). Caranya ada tiga macam:
Ø Aktivasi
prekursor; prekursor atau metabolit pertama merupakan ligan pengatur.
Ø Pengendalian
berkaitan dengan energi, ligan pengaturnya misalnya adenilat (ATP, ADP dan
AMP).
Ø Hambatan
arus balik, ligan pengaturnya adalah produk akhir lintasan metabolik.
2.9 Sumber Enzim
Berbagai enzim yang digunakan secara
komersial berasal dari jaringan tumbuhan, hewan, dan dari mikroorganisme yang
terseleksi. Enzim yang secara tradisional diperoleh dari tumbuhan termasuk
protease (papain, fisin, dan bromelain), amilase, lipoksigenase, dan enzim
khusus tertentu. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama adalah tripsin
pankreas, lipase dan enzim untuk pembuatan mentega. Dari jaringan hewan, enzim
yang terutama adalah tripsin pankreas, lipase, dan enzim untuk pembuatan
mentega. Dari kedua sumber tumbuhan dan hewan tersebut mungkin timbul banyak
persoalan, yakni: untuk enzim yang berasal dari tumbuhan, persoalan yang
timbulantara lain variasi musim, konsentrasi rendah dan biaya proses yang
tinggi. Sedangkan yang diperoleh dari hasil samping industri daging, mungkin
persediaan enzimnya terbatas dan ada persaingan dengan pemanfaatan lain.
Sekarang jelas bahwa banyak dari sumber enzim yang tradisional ini tidak
memenuhi syarat untuk mencukupi kebutuhan enzim masa kini. Oleh karena itu,
peningkatan sumber enzim sedang dilakukan yaitu dari mikroba penghasil enzim
yang sudah dikenal atau penghasil enzim-enzim baru lainnya.
Program
pemilihan produksi enzim sangat rumit, dan dalam hal tertentu jenis kultivasi
yang digunakan akan menentukan metode seleksi galur. Telah ditunjukkan bahwa
galur tertentu hanya akan menghasilkan konsentrasi enzim yang tinggi pada
permukaan atau media padat, sedangkan galur yang lain memberi respon pada teknik
kultivasi terbenam (submerged), jadi teknik seleksi harus sesuai dengan proses
akhir produksi komersial.
2.10
Defisiensi
Enzim
Berbagai gangguan
metabolik diketahui disebabkan oleh defisiensi atau malfungsi suatu enzim.
Contohnya adalah :
Ø Albino
(albinisme) sering disebabkan oleh defisiensi enzim tirosinase, yaitu enzim yang penting untuk menghasilkan pigmen
seluler.
Ø Defisiensi
fenilalanin bawaan menyebabkan penyakit penilketonuria (PKU) yang jika tidak
diobati akan menyebabkan retardasi mental pada anak-anak.
Ø Defisiensi
enzim piruvat kinase pada sel darah
merah (eritrosit) akan berakibat pada rendahnya energi (ATP) yang dihasilkan
dalam oksidasi anaerob, sehingga sel tidak mampu mempertahankan integritas
membrane, akibatnya sel menjadi mudah lisis (pecah). Dampak yang terjadi adalah
anemia hemolitik, dimana terjadi pecahnya membran sel darah merah.
BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
v Enzim adalah suatu protein yang berfungsi sebagai
biokatalisator,senyawa yang
meningkatkan
kecepatan reaksi kimia dalam tubuh mahluk hidup .
v
Enzim diklasifikasikan berdasarkan tata
namanya.
v
Mekanisme kerja enzim dapat dijelaskan
melalui teori kunci gembok dan teori ketetapan induksi.
v
Penghambat kerja enzim atau inhibitor
untuk sementara atau secara tetap inhibitor enzim dibagi menjadi dua yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif .
v
Faktor- faktor yang mempengaruhi kerja
enzim adalah suhu ,ph (derajat keasaman),dan inhibitor.
3.2
Saran
Ø
Semoga
makalah ini bermanfaat bagi para pembaca.Apabila
makalah ini masih belum mencakup secara keseluruhan, diharapkan kritik dan
saran yang membangun.
Ø
Secara
tidak sadar makanan yang kita konsumsi mengandung berbagai enzim yang kasat
mata , untuk itu cara mengatasi gangguan enzim dapat dilakukan dengan cara
suplementasi enzim atau menerapkan diet atau pola makanan yang tepat seperti mengurangi konsumsi makanan berlemak.
DAFTAR PUSTAKA
Montgomery,
dkk. 1993. Biokimia Berorientasi pada
Kasus Klinik. Jakarta. Binarupa Aksara.
Saryono.
2011. Biokimia Enzim. Yogyakarta.
Nuha Medika.
Soendoro,
dkk. 1989. Prinsip-prinsip Biokimia.Jakarta.
Erlangga.
No comments:
Post a Comment